Solubility, Heat-Induced Gelation and Pepsin Susceptibility of Cruciferin Protein as Affected by Subunit Composition

La présente étude examinait la solubilité, la capacité de formation de gels induits par la chaleur, et la sensibilité à la pepsine des cruciférines composées de sous-unités mixtes (de type sauvage, ou TS) ou identiques (CRUA, CRUB ou CRUC). Toutes les espèces de cruciférines ont affiché une solubilité minimale à pH 4,0 et une solubilité légère à pH variant 7,5 à 8, solubilité non influencée par la présence de NaCl. La hausse de température jusqu’à 90 °C n’a pas influé sur la solubilité du CRUC, mais a touché celle d’autres cruciférines à pH 4,0 à 8,0. Les changements dans la structure secondaire des cruciférines dans une fourchette de pH ont donné à penser que des modifications structurales de l’assemblage hexamérique pourraient se produire à pH 2,0. Un pH quasi neutre était propice à la formation de gels induits par la chaleur des formes du TS, CRUA et CRUB. Un pH 2,0 favorisait la formation d’un gel solide par le CRUC, mais inhibait la formation de gels par le CRUB. La forte teneur en sel (0,5 M NaCl) à pH neutre n’a pas changé la capacité de formation de gels du TS, du CRUA ou du CRUB, mais a influé sur les caractéristiques des gels. Toutes les cruciférines étaient hydrolysées par la pepsine, mais le CRUC se dégradait à un rythme plus lent que les autres. Les caractéristiques superficielles des trimères, et l’orientation et l’interaction de la région hypervariable I de l’assemblage hexamérique pourraient constituer des facteurs structuraux clés expliquant ces différences de caractéristiques. Même si la sous‑unité CRUC a montré des propriétés qui s’écartaient de celles d’autres espèces, l’influence des sous-unités CRUA et CRUB semblait plus présente dans l’hexamère de la sous‑unité mixte provenant du TS.