Les modifications redox ont différents effets sur l'alcool déshydrogénase d’Arabidopsis thaliana

Dans les cellules végétales, de nombreux stress, y compris la faible disponibilité de l’oxygène ou hypoxie, entraînent une production accrue d’espèces réactives de l’oxygène et d’azote. Ces molécules peuvent endommager les macromolécules cellulaires, dont les protéines, en raison de la présence de groupements cystéine-thiol. Dans cette étude, les chercheurs ont montré l’effet de différentes modifications redox sur l’alcool déshydrogénase d’une plante modèle, l’Arabidopsis thaliana. Cette enzyme catalyse la dernière étape de la voie de fermentation de l’éthanol utilisée par les plantes pour combler la carence en énergie durant le stress hypoxique. D'après les résultats, les cultures de cellules en suspension d’Arabidopsis présentaient une activité enzymatique réduite lorsqu’elles étaient exposées au peroxyde d’hydrogène, mais pas au diamide, l’agent d’oxydation des thiols. L’étude a également montré une diminution significative de l’activité de l’enzyme purifiée par les traitements avec du peroxyde d’hydrogène et un donneur d’oxyde nitrique. Les traitements menant à la formation d’une liaison disulfure entre l’alcool déshydrogénase et le glutathion n’ont eu aucun effet négatif sur l’activité enzymatique. L’étude a permis de relever deux sites de cystéine qui pourraient établir une liaison disulfure stable avec le glutathion, ce qui laisse supposer une sensibilité redox de ces résidus. La mutation d’un résidu de cystéine en sérine a entraîné une perte presque complète de l’activité enzymatique, tandis que l’autre mutant d'une cystéine en sérine a entraîné une augmentation de l’activité spécifique. L’incubation de l’alcool déshydrogénase avec un cofacteur ou un produit enzymatique a empêché l’inhibition de l’enzyme par le peroxyde d’hydrogène ou le donneur d’oxyde nitrique. Ces résultats donnent à penser que la liaison de l’ADH à ses cofacteurs pourrait rendre les résidus de cystéine moins disponibles pour une modification redox. La présente étude montre que l’alcool déshydrogénase d’A. thaliana est sujette à différentes modifications redox. Ces résultats indiquent que, bien que l’enzyme soit sensible aux espèces réactives de l’oxygène et de l’azote, la nature du composé oxydant est finalement déterminante de l’effet sur l’activité enzymatique.