Angiotensin I-converting enzyme inhibitory properties of lentil protein hydrolysates: Determination of the kinetics of inhibition

Nous avons étudié l’activité d’inhibition de l’enzyme de conversion de l’angiotensine (ACE) de différents hydrolysats obtenus à partir de concentrés de protéines de deux variétés de lentille par simulation gastrointestinale in vitro et par l’Alcalase/Flavourzyme, la papaïne et la bromélaïne. Le profil de protéines et de peptides des hydrolysats étudié par électrophorèse et HPLC‑SEC était composé d’une riche gamme de petits peptides dont la taille variait entre 0,244 et 1,06 kDa. Nous avons mesuré l’activité d’inhibition de l’ACE à l’aide de la méthode de HPLC avec hippuryl-His-Leu (HHL) comme substrat. Nous avons obtenu des valeurs de CI50 significativement différentes (P < 0,05), comprises entre 0,053 et 0,190 mg/mL, pour les différents hydrolysats. En outre, le mécanisme d’inhibition étudié au moyen de tracés de Lineweaver-Burk a révélé une inhibition non compétitive de l’ACE, avec des constantes d’inhibiteur (Ki) comprises entre 0,16 et 0,46 mg/mL. Ces résultats démontrent que les hydrolysats de protéines de lentilles obtenus par différentes méthodes de digestion enzymatique peuvent contenir des composés bioactifs