Molecular cloning and phylogenetic analysis of fructosebisphosphate aldolase (cytoplasmic isozyme) in wheat, barley and rye

La fructose-diphosphate aldolase (FDA, EC 4.1.2.13) catalyse le clivage du fructose‑1,6‑diphosphate en dihydroxyacétone-phosphate et en glycéraldéhyde-3-phosphate et une condensation aldolique réversible. Nous avons cloné et séquencé trois gènes candidats comprenant 1077 pb encodant les FDA du blé, de l’orge et du seigle. Ces gènes pouvaient encoder 358 résidus d’acides aminés. Une analyse séquentielle a indiqué que les gènes encodant les FDA du blé, de l’orge et du seigle étaient conservés et présentaient une forte identité (94,13 %), alors que la séquence du gène chez le maïs comportait une délétion de 9 pb près de l’extrémité 3’‑terminale. Nous avons décelé des domaines conservés dans les FDA (alignement de séquences de 75 acides aminés). Ces domaines conservés pourraient être les sites fonctionnels importants des FDA. Les FDA cytoplasmiques du blé, de l’orge et du seigle faisaient partie d’un même groupe, et ce groupe était proche de celui des FDA du maïs et du riz. Neuf peptides des FDA et le dernier acide aminé (Tyr) nécessaire pour la préférence de l’enzyme pour le fructose‑1,6‑diphosphate au lieu du fructose‑1‑phosphate étaient des plus conservés chez les végétaux, les animaux et les algues. Les résultats actuels indiquent que les FDA peuvent être divisées en trois sous‑groupes principaux : FDA cytoplasmiques végétales, FDA chloroplastiques végétales et FDA animales. Ces résultats ont également indiqué que les sites actifs et de liaison des FDA ont peu varié au cours de leur évolution à long terme.