Une alpha-amylase hyperthermostable issue de Pyroccocus furiosus s’accumule dans Nicotiana tabacum sous forme d’agrégats fonctionnels

L’alpha-amylase décompose l’amidon pour produire des sucres simples, ce qui en fait une enzyme essentielle dans les industries du textile, de l’alimentation et du brassage. L’alpha-amylase offerte sur le marché est principalement produite par des cultures bactériennes (genre Bacillus) ou fongiques (genre Aspergillus). Une alpha-amylase utile en est une qui est très stable à des températures très élevées et compatible avec des procédés industriels à haute température. Une telle enzyme issue de la souche bactérienne Pyroccocus furiosus (PFA) exprimée dans E. coli forme des corps d’inclusion insolubles et ne convient donc pas pour des applications industrielles. Nous avons exprimé PFA dans le tabac et constaté que PFA d’origine végétale forme des agrégats fonctionnels dont le degré d’accumulation peut atteindre 3,4 g/kg de poids frais (FW) sur le terrain. Les agrégats sont fonctionnels et ne nécessitent aucun repliement; ils peuvent donc être appliqués comme tissus végétaux homogénéisés sans extraction ni purification. PFA peut également être extrait des tissus végétaux lors de la dissolution dans un tampon de réduction léger contenant un détergent. À l’instar de l’enzyme produite dans P. furiosus et dans E. coli, PFA d’origine animale conserve son activité à des températures élevées et a une longue durée de conservation lorsqu’il est stocké dans des tissus foliaires séchés. Grâce à la grande biomasse et au rendement élevé du tabac, l’alpha-amylase hyperthermostable a été produite à une échelle de 42 kg par hectare. Par conséquent, nous concluons que le tabac peut constituer un bioréacteur convenable pour la production industrielle d’alpha-amylase hyperthermostable active.