Structures of T = 1 and T = 3 Particles of Cucumber Necrosis Virus: Evidence of Internal Scaffolding

Citation

Katpally, U., Kakani, K., Reade, R., Dryden, K., Rochon, D., et Smith, T.J. (2007). « Structures of T = 1 and T = 3 Particles of Cucumber Necrosis Virus: Evidence of Internal Scaffolding. », Journal of Molecular Biology, 365(2), p. 502-512. doi : 10.1016/j.jmb.2006.09.060

Résumé

Le virus de la nécrose du concombre (CNV) fait partie du genre Tombusvirus,1, 2 pour lequel le virus type est le TBSV. Dans ce groupe de virus, la protéine de la capside est constituée de trois domaines principaux : le domaine R, qui interagit avec le génome à ARN; le domaine S, qui forme l’enveloppe étroite de la capside et le domaine P, en sailli, qui s’étend jusqu’à une distance d’environ 40 Å de la surface.3 Nous présentons ici les structures observées au cryo-microscope électronique à transmission pour les capsides T = 1 et T = 3 avec une résolution de 12 Å. La capside T = 3 est essentiellement identique à celle du TBSV, et les particules T = 1 sont bien décrites par les sous unités pentons A du TBSV. Sans doute le fait le plus remarquable est que les particules T = 3 possèdent une structure interne articulée comprenant deux enveloppes internes majeures, tandis que le noyau de la particule T = 1 est essentiellement désordonné. Ces enveloppes internes de la capside T = 3 sont extrêmement semblables tant sur le plan des dimensions que des caractéristiques publiées en matière de diffusion des neutrons. Cette structure, combinée aux résultats de mutagenèse publiés dans le même article que les résultats de diffusion des neutrons, permet de supposer que le domaine R forme un support de forme icosaédrale qui pourrait jouer un rôle dans l’assemblage de la capside T = 3. Il a également été démontré que la région N terminale intervient dans le ciblage des chloroplastes.4 Cette région semble donc avoir des fonctions fort diversifiées qui ne seraient pas distribuées de façon uniforme entre les sous unités quasi équivalentes A, B et C.

Date de publication

2007-01-12

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