Structure of a pectin methylesterase from Yersinia enterocolitica

Citation

Boraston, A.B. et Abbott, D.W. (2012). « Structure of a pectin methylesterase from Yersinia enterocolitica. », Acta Crystallographica Section F, 68(2), p. 129-133. doi : 10.1107/S1744309111055400

Résumé

La famille des pectines méthylestérases (PME) compte huit glucides estérases (GE8) qui enlèvent le groupement méthyle des résidus d’acide galacturonique (GalA) méthylestérifiés de la pectine. Même si le rôle de ces pectinases a été bien établi chez certains phytopathogènes, on ne connaît pas encore la signification des enzymes homologues retrouvées dans le génome des entéropathogènes humains. Nous présentons ici la structure à faible résolution (3.5 Å) des GE8 de Yersinia enterocolitica (GE8Ye). Le degré élevé de conservation entre la topologie de la fente du site actif et de l’appareil catalytique et celle d’une PME de bactérie phytopathogène qui a été caractérisée i) indique que la GE8Ye est active sur la pectine méthylée et ii) fait ressortir le rôle plus important du métabolisme de la pectine chez Yersinia que chez les autres espèces entéropathogènes.

Date de publication

2012-02-01

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