Structural and biochemical analysis of a unique phosphatase from Bdellovibrio bacteriovorus reveals its structural and functional relationship with the protein tyrosine phosphatase class of phytase

Bdellovibrio bacteriovorus est une δ-protéobactérie inhabituelle qui envahit d’autres bactéries Gram négatif et s’en nourrit; à ce titre, elle pourrait présenter un intérêt comme agent thérapeutique à cellules entières contre les agents pathogènes pour les humains, les animaux et les cultures. Les protéines tyrosine phosphatases (PTP) constituent une classe importante d’enzymes qui entrent en jeu dans la déphosphorylation de nombreux substrats, souvent avec des conséquences sur la signalisation cellulaire. Le cadre de lecture ouvert Bd1204 de B. bacteriovorus devrait coder une PTP dont la fonction demeure inconnue. Bd1204 est, sur les plans structural et mécaniste, rattaché à la classe d’enzymes phytases analogues aux PTP et est doté de diverses propriétés uniques qui n’ont encore été observées dans aucune autre phytase analogue aux PTP caractérisée à ce jour. L’enzyme Bd1204 ne présente pas d’activité catalytique à l’endroit de certains substrats courants des protéines tyrosine phosphatases, mais se révèle très spécifique en ce qui a trait à l’hydrolyse des liens phosphomonoester de l’hexakisphosphate d’inositol. La structure indique que l’enzyme Bd1204 possède le site actif le plus petit et le moins électropositif de tous les phytases semblables aux PTP caractérisés à ce jour, mais qu’elle est néanmoins dotée d’une spécificité unique au substrat, caractérisée par préférence stricte pour l’hexakisphosphate d’inositol. On pense que ces deux caractéristiques du site actif contribuent le plus à la spécificité des enzymes de dégradation des phytates. Les auteurs avancent l’hypothèse que l’enzyme Bd1204 entre en jeu dans l’absorption de phosphate en dehors de la bactérie proie.