Sesame protein isolate: Fractionation, secondary structure and functional properties

Pour la présente étude, nous avons étudié l’extraction sélective de protéines de sésame au moyen de chlorure de sodium et de sulfate d’ammonium. L’extraction maximale de protéines était obtenue à un pH de 7-10 et en présence de NaCl 0,6-1 M. Le rendement en isolat de protéines de sésame (IP-Ses) passait de 12,5 % en l’absence de NaCl à 54,6 % en présence de NaCl 1 M. L’électrophorèse sur gel de polyacrylamide/docédylsulfate de sodium a mis en évidence des différences entre les diagrammes d’électrophorèse des IP-Ses extraits avec de l’eau et de ceux extraits avec du NaCl. Toutefois, la modification de la concentration de NaCl n’affectait pas les principaux composants du profil de ces extraits de protéines de sésame. Avec la précipitation au sulfate d’ammonium (SA), la fraction 11S était extraite de préférence pour une saturation de 30 % (SA 30 %). On a relevé plus de bandes de polypeptides 2S et 7S pour la fraction SA 50 %, alors que l’échantillon SA 70 % renfermait une concentration plus élevée de la fraction 7S. L’analyse par spectroscopie IRTF a révélé que le traitement thermique ainsi que l’utilisation de NaCl et de SA à concentrations plus faibles induisaient des modifications dans la conformation des protéines, alors qu’à concentrations plus élevées la conformation des protéines était plus stable. L’analyse CD a révélé une prédominance d’hélices α dans l’extrait à l’eau, qui diminuait lorsque la teneur en Na Cl augmentait pour passer à plus de structures de brins β. Des modifications de la structure secondaire ont aussi été observées quand la concentration en SA passait de 30 à 70 %. Les propriétés fonctionnelles des IP-Ses/NaCl 1 M ont été comparées à celles d’isolats de protéines de soja (IP-Soy). Les Ip Ses/NaCl 1 M avaient une solubilité de protéines (P < 0,05), une rétention d’eau et une capacité de liaison aux lipides nettement inférieures, mais des propriétés d’émulsion et de moussage plus importantes.