Properties of selected hemicellulases of a multi-enzymatic system from Penicillium funiculosum

Un système multienzymatique extrait de Penicillium funiculosum présentait de fortes activités de l’α-L-arabinofuranosidase, de l’endo-1,4-β-D-xylanase, de la β-D-xylosidase et de l’endo-1,3-1,4-β-D-glucanase sur une vaste plage de pH acide, de 2,0 à 5,5. De plus, la stabilité du pH était marquée par une étendue remarquable sur la vaste plage de pH de 2,0 à 8,0 dans le cas de l’endo-1,3-1,4-β-D-glucanase et de l’endo-1,4-β-D-xylanase, mais l’α-L-arabinofuranosidase et la β-D-xylosidase présentaient une stabilité supérieure dans la plage de pH de 2,0 à 5,5. Les résultats indiquent que la température optimale de l’α-L-arabinofuranosidase (65 °C) et de la β-D-xylosidase (70 °C), ainsi que leur stabilité thermique, étaient supérieures à celles de l’endo-1,3-1,4-β-D-glucanase (60 °C) et de l’endo-1,4-β-D-xylanase (50 °C). Même si le Vmaxapp de la β-D-xylosidase et de l’endo-1,4-β-D-xylanase était supérieur à celui de l’α-L-arabinofuranosidase et de l’endo-1,3-1,4-β-D-glucanase, respectivement, leur efficience catalytique était inférieure. On a aussi détecté des activités élevées de la féruloylestérase, de l’α-D-galactosidase, de la β-D-mannosidase et de l’endo-1,4-β-D-mannanase dans le système multienzymatique. Les caractéristiques générales du système multienzymatique extrait de P. funiculosum indiquent un bon potentiel pour la dégradation et la modification des parois des cellules végétales d’une variété d’aliments pour humains et pour animaux.