L’épimérisation enzymatique du désoxynivalénol par le Devosia mutans se fait par la formation de 3-céto-DON intermédiaire
Citation
Hassan, Y.I., He, J.W., Perilla, N., Tang, K.J., Karlovsky, P., Zhou, T. (2017). The enzymatic epimerization of deoxynivalenol by Devosia mutans proceeds through the formation of 3-keto-DON intermediate. Scientific Reports, [online] 7(1), http://dx.doi.org/10.1038/s41598-017-07319-0
Résumé en langage clair
L’article porte à un autre niveau la description de la transformation enzymatique du désoxynivalénol (une mycotoxine largement détectée dans le maïs et les produits à base de blé) effectuée par un isolat bactérien sans danger pour l’environnement provenant d’un échantillon de sol agricole en Ontario. L’article porte principalement sur les modalités et la dynamique de cette transformation et fournit la preuve que la fonction à l’étude (épimérisation) comporte deux étapes enzymatiques distinctes. La première consiste en l’extraction d’un groupe -OH (oxydation) suivie d’une réduction très spécifique (rattachement d’un groupe -OH) qui est réalisée par une enzyme totalement distincte. Le résultat net de l’action des deux enzymes est l’élimination complète de toute toxicité cellulaire associée à la consommation accidentelle de désoxynivalénol. L’importance de déchiffrer le mécanisme ci-dessus et d’étudier son existence chez différentes espèces bactériennes repose sur la sélection des meilleures approches pour purifier les enzymes bactériennes en cause (dans des formats fonctionnels) et les exploiter dans le cadre d’applications industrielles/de catalyse. Les travaux publiés portent notamment sur la synthèse chimique novatrice et la purification de nombreux intermédiaires enzymatiques qui sont présentés pour la première fois dans le présent article.
Résumé
© Les auteurs, 2017. La détoxification enzymatique du désoxynivalénol (DON) est une stratégie d’atténuation prometteuse pour lutter contre cette contamination des céréales par les mycotoxines. Une bactérie récemment décrite, le Devosia mutans 17-2-E-8, capable de transformer le DON en son stéréoisomère 3-épi-DON non toxique, est prometteuse pour la mise au point de telles applications. Des observations antérieures suggéraient que l’épimérisation du DON se fait par une catalyse en deux étapes avec du 3-céto-DON comme intermédiaire. Les résultats de cette étude indiquent que le NADPH est nécessaire à l’épimérisation du DON par des extraits protéiques acellulaires de D. mutans, tandis que de fortes concentrations de glucose et de saccharose ont un effet suppresseur. Le 3-céto-DON synthétisé chimiquement et incubé avec des fractions protéiques de D. mutans enrichies par précipitation de sulfate d’ammonium à une saturation de 35 % à 55 % a sélectivement réduit le 3 céto DON en 3-épi-DON, mais n’a pas permis l’épimérisation complète du DON. De plus, sept espèces de Devosia étudiées pour l’épimérisation du DON ont toutes réussi à réduire le 3-céto-DON en 3-épi-DON, mais seulement quelques-unes ont réussi à épimériser le DON. Les observations ci-dessus confirment que les enzymes responsables de l’oxydation du DON en 3-céto-DON sont physiquement distinctes de celles qui interviennent dans la réduction du 3-céto-DON en 3-épi-DON. La nature enzymatique de l’épimérisation du DON suggère que le procédé pourrait être utilisé pour mettre au point des cultures ou des microorganismes génétiquement modifiés, réduisant ainsi l’exposition des consommateurs et des animaux d’élevage au DON.