La composition des sous-unités influe sur la formation et la stabilisation des émulsions huile/eau par la cruciférine, une protéine 11S de réserve des graines
Citation
Withana-Gamage, T.S., Hegedus, D.D., McIntosh, T.C., Coutu, C., Qiu, X., Wanasundara, J.P.D. (2020). Subunit composition affects formation and stabilization of o/w emulsions by 11S seed storage protein cruciferin. Food Research International, [online] 137 http://dx.doi.org/10.1016/j.foodres.2020.109387
Résumé en langage clair
La principale protéine de réserve des graines oléagineuses du genre Brassica est la cruciférine, et elle est composée de 6 sous-unités exprimées par de nombreux gènes. Dans cette étude, nous avons utilisé la cruciférine exprimée dans des lignées mutantes d’Arabidopsis portant un seul type de gène, de sorte que les 6 sous-unités de la protéine étaient du même type. Chez Arabidopsis, trois gènes sont principalement responsables de l’expression des trois types de sous-unités, soit les sous-unités A, B et C. Les cruciférines de ces trois lignées mutantes ont été séparées et isolées pour étudier leur comportement dans les interfaces huile-eau afin de prédire leurs propriétés d’émulsification de l’huile. Les cruciférines composées des sous-unités A ou B ont montré plus ou moins de capacité d’émulsification et de stabilisation à pH neutre. Celles constituées de sous-unités C ont montré une bonne capacité d’émulsification de l’huile et une bonne capacité de stabilisation de l’émulsion lorsque le pH était aussi bas que 2. Les études confirment qu’à un faible pH (pH 2), les sous-unités C de la cruciférine subissent des changements structurels exposant plus de zones hydrophobes et permettent la liaison de l’huile, donc une meilleure stabilité de l'émulsion. Cette information est utile dans la sélection de la composition génétique des protéines de réserve des graines (cruciférine) pour l’amélioration de la capacité d’émulsification des protéines à faible pH.
Résumé
© 2020. La globuline 11S cruciférine est la principale protéine de réserve des graines de Brassicacées (Crucifères) et elle existe sous forme d’hexamère dans sa configuration naturelle. La cruciférine d’Arabidopsis thaliana est composée des sous-unités CRUA, CRUB et CRUC. Nous avons examiné la capacité de la cruciférine de type sauvage et des cruciférines composées uniquement de sous-unités identiques CRUA, CRUB et CRUC de former et de stabiliser des émulsions d'huile dans l'eau. Toutes les protéines (0,9 % à pH 7,4 et 2,0), sauf la CRUC, ont formé des émulsions stables d’huile de canola ou de trioléine avec une fraction volumique de phase dispersée de 22 à 23 %. Une fine émulsion a été formée par la CRUB à pH 7,4 avec des gouttelettes de 6,8 et 8,6 μm pour l’huile de canola et la trioléine, respectivement. La présence de NaCl 0,5 M a réduit la quantité de protéines adsorbées et la charge protéique à l’interface à pH 7,4 et a donné des émulsions moins stables. Les émulsions de CRUA et de CRUB (pH 7,4, force ionique nulle, huile de canola ou trioléine) avaient une meilleure stabilité que les émulsions avec la cruciférine sauvage, et ce, jusqu’à 15 jours après la formation. Ce n'est qu'à pH 2,0 que la CRUC a formé une émulsion stable. La faible solubilité, la faible hydrophobie de surface et la structure compacte de la protéine CRUC pourraient contribuer à ses propriétés émulsifiantes inférieures à pH neutre. Cependant, la dissociation de l’assemblage hexamérique induite par le pH acide améliorait ces propriétés. L’abondance et l’exposition des résidus hydrophobes dans les régions hypervariables, les régions à boucle étendue et les surfaces exposées aux solvants de la cruciférine sont des facteurs critiques qui influent sur la stabilisation de l’interface huile/eau.