Isolation and Characterization of Chickpea (Cicer arietinum L.) Seed Protein Fractions

Citation

Chang, Y.-W., Alli, I., Molina, A.T., Konishi, Y., et Boye, J.I. (2012). « Isolation and Characterization of Chickpea (Cicer arietinum L.) Seed Protein Fractions. », Food and Bioprocess Technology, 5(2), p. 618-625. doi : 10.1007/s11947-009-0303-y

Résumé

On a extrait des protéines des semences de pois chiches moulus avec une solution d’hydroxyde de sodium (NaOH), qu’on a précipitées par l’ajout d’acide (précipité isoélectrique, PC-PI) et par cryoprécipitation (cryoprécipitat, PC-CP). On a caractérisé les isolats de protéines par la méthode originale d’électrophorèse sur gel de polyacrylamide (native PAGE), par électrophorèse sur gel de dodécylsulfate de sodium - polyacrylamide (SDS-PAGE), par chromatographie liquide haute performance en phase inversée (CLHP-PI) et par spectroscopie de masse à ionisation par électronébulisation (SM/IEN). On a isolé des globulines de type 11S légumine et 7S viciline, qui représentent les fractions majeures des protéines, ainsi que des protéines de type 2S albumine, qui représentent une fraction mineure. On a constaté que les principales sous-unités des fractions protéiniques obtenues par CLHP-PI du cryoprécipité et du précipité isoélectrique contenaient des sous-unités de légumine et de viciline. La méthode SDS-PAGE a permis de déceler la présence de sous-unités de légumine α d’une masse moléculaire (m. m.) de 40,6 et de 39,5 kDa, des sous-unités de légumine β d’une m. m. de 23,5 et 22,5 kDa, ainsi que des sous-unités de viciline d’une m. m. de 70,2, 50,7, 35,0, 33,6, 18,9 et de 15,5 kDa. Les sous-unités d’une m. m. de 35 366, 35 268 et 14 648 Da détectées par SM/IEN sont vraisemblablement des sous-unités de viciline, et celle de 24 894 Da, une sous-unité de légumine β.

Date de publication

2012-02-01

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