Ionic strength and pH-induced changes in the immunoreactivity of purified soybean glycinin and its relation to protein molecular structure

Nous avons étudié la réponse immunogène de la glycinine dans diverses conditions de pH et de force ionique par dosage immunoenzymatique. Nous avons utilisé l’analyse calorimétrique différentielle à balayage (ACD) et la spectrométrie infrarouge à transformée de Fourier (IRTF) pour examiner les changements conformationnels induits selon ces conditions, ainsi que la corrélation entre les changements observés et l’immunoréactivité de la glycinine. De la glycinine hautement purifiée, obtenue par précipitation isoélectrique suivie d’une électrophorèse à écoulement continu, a été utilisée pour ces essais. La pureté du produit a été confirmée par électrophorèse bidimensionnelle sur gel de polyacrylamide et spectroscopie de masse. Les résultats des analyses par SCD et IRTF laissent supposer que l’immunoréactivité de la glycinine varie en fonction des changements de la structure tertiaire et secondaire de la protéine, lorsque la flexibilité, la stabilité et l’accessibilité de certaines sous-structures sont modifiées. L’agrégation ou l’accroissement de la compacité des sous-unités de la glycinine pourraient avoir empêché les épitopes de réagir avec les anticorps IgG.