Functional and molecular properties of calcium precipitated soy glycinin and the effect of glycation with κ-carrageenan

Citation

Achouri, A., Boye, J.I., Bélanger, D., Chiron, T., Yaylayan, V.A., et Yeboah, F.K. (2010). « Functional and molecular properties of calcium precipitated soy glycinin and the effect of glycation with κ-carrageenan. », Food Research International, 43(5), p. 1494-1504. doi : 10.1016/j.foodres.2010.04.005

Résumé

Dans la présente étude, on décrit un procédé d’extraction pour la préparation de glycinine de haute pureté précipitée par du calcium (11S). L’extraction initiale des protéines du soja par précipitation isoélectrique à un pH de 6,8, suivie d’une cryoprécipitation, permet de récupérer 4,2 % de produit (11S) avec une pureté de protéine de 98 % pour l’échantillon de contrôle extrait avec du NaOH. L’addition de chlorure de calcium (CaCl₂) a permis de doubler le rendement d’extraction (9 %) par rapport à celui de l’échantillon de contrôle, ainsi que quand deux autres sels ont été utilisés (p. ex., du sulfate de sodium (Na₂SO₄) et du sulfate d’ammonium (NH₄)₂SO₄, rendements moyens respectifs de 4,4 % et de 5,17 %). On a étudié la stabilité moléculaire et thermique dans diverses conditions (pH, sels, SDS comme agent dénaturant des protéines) et l’effet de la glycation sur les propriétés structurelles et fonctionnelles. Des analyses par électrophorèse et chromatographie par perméation sur gel ont permis de confirmer la prédominance d’une bande principale avec un poids moléculaire d’environ 342 kDa, avec une pureté de 98,4 %. L’analyse calorimétrique à compensation de puissance a mis en évidence un pic de transition endothermique à 95,5 °C. Les températures de dénaturation étaient >100 °C pour toutes les concentrations de sel étudiées. Le pH avait une influence dominante sur les propriétés structurelles de la glycinine. En présence de NaCl et de CaCl₂ (0,2-1 M), la structure protéinique indiquait une très faible dénaturation et aucune bande d’agrégation n’a été observée même après chauffage à 95 °C. Des concentrations plus faibles de SDS (0,5-1 %) ont conduit à une dénaturation et une agrégation, alors qu’à 2 % de SDS seule la dénaturation a été observée. La glycation n’a pas altérer la structure conformationnelle de la protéine. On a pu observer des améliorations des propriétés de surface avec un degré modéré de glycation (6-24 h).

Date de publication

2010-06-01

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