Comparative study of the composition and thermal properties of protein isolates prepared from nine Phaseolus vulgaris legume varieties

Les haricots contiennent de grandes quantités de protéines et, comme dans le cas d’autres légumineuses, ils peuvent contenir des peptides bioactifs. Des douzaines de variétés de haricots secs (Phaseolus vulgaris) sont cultivées au Canada, et leur teneur en protéines ainsi que leur composition peuvent être très différentes. Dans la présente étude, nous avons eu recours à l’électrophorèse, à la chromatographie liquide haute performance en phase inverse (RP-HPLC), à l’analyse calorimétrique différentielle (ACD) et à la spectrométrie infrarouge à transformation de Fourier (FTIR) pour déterminer la composition, la structure moléculaire et les propriétés thermiques de neuf variétés de P. vulgaris. La principale protéine observée dans chacune des variétés était la viciline. Le chromatogramme (RP-HPLC) a montré que les isolats de protéines (IP) des haricots blancs, noirs et Great Northern avaient des profils différents de protéines à faible masse moléculaire. De plus, dans les IP des haricots noirs, il n’y avait aucune protéine de masse moléculaire entre 60 et 97 kDa. L’ACD a montré que la température de dénaturation des IP des haricots canneberge et rouge clair était beaucoup plus basse que celle des autres variétés. Les chromatogrammes des IP de ces deux variétés de haricot étaient aussi très différents. Quant à la FTIR, elle a révélé que les feuillets bêta et les structures aléatoires étaient les principales structures secondaires observées chez toutes les variétés. L’augmentation de la température de 25 °C à 95 °C a entraîné une réduction des structures en feuillets bêta et une augmentation des structures aléatoires et des feuillets bêta antiparallèles. Dans l’ensemble, aucune différence majeure n’a été observée dans les profils de FTIR des neuf variétés de P. vulgaris.