Blood Group Antigen Recognition by a Solute-Binding Protein from a Serotype 3 Strain of Streptococcus pneumoniae

Streptococcus pneumoniae est une bactérie pathogène courante dont la capacité à causer une maladie respiratoire aiguë (pneumonie), des otites et d’autres maladies graves est bien connue. Cette bactérie Gram positif dépend de sa capacité à métaboliser les glucides pour exercer sa pleine virulence chez l’hôte; cependant, on connaît mal l’éventail des glycanes cibles qu’elle peut attaquer. On sait que S. pneumoniae possède un opéron permettant l’utilisation du fucose et jouant un rôle dans la virulence de la souche TIGR4. Dans la présente étude, nous mettons en évidence un deuxième type d’opéron fucose présent dans un sous‑ensemble de souches de S. pneumoniae, dont la souche SP3‑BS71 de sérotype 3. Cet opéron contient un transporteur possédant une protéine liant le soluté, la FcsSBP (protéine de liaison du soluté de fucose), qui interagit étroitement (Ka ∼ 1 × 10⁶ M⁻¹) et spécifiquement avec les trisaccharides des antigènes solubles du groupe A et B, mais qui ne présente pas de sélectivité entre ces deux sucres. La structure de la FcsSBP dans le complexe formé avec l’antigène trisaccharidique A, déterminé à 2,35 Å, révèle son mode de liaison à l’extrémité réductrice de ce sucre, montrant ainsi que cette protéine a besoin des ligands solubles des antigènes de groupe sanguin. Dans l’ensemble, cet article fait était de la capacité, jusqu’ici inconnue, de certaines souches de S. pneumoniae à transporter et éventuellement à métaboliser les glucides des antigènes tissulaires et érythrocytaires de son hôte.