Angiotensin I-converting enzyme inhibitory properties of Phaseolus vulgaris bean hydrolysates: Effects of different thermal and enzymatic digestion treatments

Citation

Rui, X., Boye, J.I., Simpson, B.K., et Prasher, S.O. (2012). « Angiotensin I-converting enzyme inhibitory properties of Phaseolus vulgaris bean hydrolysates: Effects of different thermal and enzymatic digestion treatments. », Food Research International, 49(2), p. 739-746. doi : 10.1016/j.foodres.2012.09.025

Résumé

Nous avons étudié l’activité inhibitrice de l’ACE pour les hydrolysats de protéine dérivés d’isolats de protéines de trois variétés de Phaseolus vulgaris, à savoir le petit haricot rond blanc, le haricot noir et le petit haricot rouge. L’hydrolyse a été réalisée par digestion séquentielle par Alcalase/Flavourzyme (AF) ou Alcalase/Papain (AP). Les échantillons d’isolat de protéine ont été chauffés avant l’hydrolyse et les résultats (degré d’hydrolyse (DH), profil d’électrophorèse et acitivité inhibitrice de l’ ACE) ont été comparées à ceux obtenus avec des échantillons non chauffés. Pour toutes les variétés, des valeurs de DH nettement plus élevées ont été observées (P < 0,05) avec les hydrolysats AF, comparativement aux hydrolysats AP. Les traitements thermiques améliorent les valeurs de DH pour le petit haricot rond blanc et le petit haricot rouge, à l’opposé des valeurs plus faibles ont été observées avec les échantillons de haricot noir chauffés. Pour tous les échantillons non chauffés, les phaséolines étaient dégradées lentement en fragments ayant une masse moléculaire estimée de l’ordre de 20-24 kDa, fragments qui étaient résistants à une digestion ultérieure par AF ou AP. Des dégradations importantes ont été observées avec les échantillons traités thermiquement, et les phaséolines étaient hydrolysées en peptides plus petits lors de l’étape initiale des digestions. Les hydrolysats AP de toutes les variétés étudiées exhibaient une activité inhibitrice de l’ACE plus importante que celle des hydrolysats AF. Les activités inhibitrices de l’ACE les plus élevées ont été obtenues après 100 min de digestion AP pour les échantillons chauffés de petit haricot rond blanc et après 95 min de digestion AP pour les échantillons chauffés de haricot noir et de petit haricot rouge, avec respectivement des CI₅₀ de 68 ± 5 μg, 83 ± 13 μg et 78 ± 7 μg protéine/mL. La stabilité de ces hydrolysats a été testée au moyen d’une digestion gastrointestinale simulée in vitro suivie d’études sur l’inhibition de l’ACE, Des valeurs plus faibles de CI₅₀ ont été calculées pour les trois hydrolysats.

Date de publication

2012-12-01

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