Angiotensin I-converting enzyme inhibitory properties and SDS-PAGE of red lentil protein hydrolysates

Citation

Boye, J.I., Roufik, S., Pesta, N., et Barbana, C. (2010). « Angiotensin I-converting enzyme inhibitory properties and SDS-PAGE of red lentil protein hydrolysates. », Food Science and Technology - LWT, 43(6), p. 987-991. doi : 10.1016/j.lwt.2010.01.014

Résumé

Plusieurs études ont montré que les hydrolysats de protéines du lait et du soja renferment des peptides possédant des propriétés inhibitrices de l’enzyme de conversion de l’angiotensine I (ECA). Ces peptides pourraient aider à prévenir l’hypertension. À ce jour, aucune étude n’a été menée en vue de déterminer si les protéines de lentille rose (Lens culinaris) contiennent des peptides ayant des propriétés inhibitrices de l’ECA. Les travaux de la présente étude visaient à établir les caractéristiques des protéines contenues dans les lentilles roses et à déterminer si l’hydrolyse trypsique permettait de libérer des peptides dotés de propriétés inhibitrices de l’ECA. Nous avons préparé et fractionné des extraits de protéines de lentille rose de manière à obtenir des fractions enrichies en albumine, en légumine et en viciline. Nous avons étudié les profils protéine/peptide par électrophorèse, et l’activité inhibitrice de l’ECA a été mesurée par la méthode de CLHP utilisant l’Hippuryl-His-Leu (HHL) comme substrat. Les résultats que nous avons obtenus ont montré que les hydrolysats de protéines de lentille rose possèdent des propriétés inhibitrices de l’ECA. De plus, nous avons montré que la propriété inhibitrice de l’ECA des hydrolysats variait en fonction de la fraction protéine, l’hydrolysat de la protéine de lentille totale présentant la concentration inhibitrice 50 % (CI50) la plus faible (111 ± 1 μmol/L) (c’est-à-dire, l’activité inhibitrice de l’ECA la plus élevée), suivie respectivement des fractions enrichies en légumine (119 ± 0,5 μmol/L), en albumine (127 ± 2 μmol/L) et en viciline (135 ± 2 μmol/L).

Date de publication

2010-01-01

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