An ancestral member of the polysaccharide lyase family 2 displays endolytic activity and magnesium dependence

Les lyases de polysaccharides (LP) sont des enzymes qui brisent les liaisons glycosidiques des polysaccharides de type hexuronate, comme l’homogalacturonane (HG), au moyen d’un mécanisme d’élimination β. Traditionnellement, les activités des LP sur le HG ont été associées à des cofacteurs catalytiques du calcium, de manière inhabituelle à des optima de pH élevé et à des bases de Brønstead de type arginine. Récemment, on a toutefois décrit des familles de LP captant des cofacteurs de métaux de transition qui utilisent des bases de Brønstead de type lysine et histidine et exhibent des optima de pH plus neutres. LP2 est une de ces familles, dont des membres se retrouvent principalement dans des espèces bactériennes phytopathogènes (p. ex. Dickeya spp. et Pectobacterium spp.) ou entéropathogènes (p. ex. Yersinia spp.). LP2 est divisée en deux sous-familles principales qui sont liées soit à une activité endolytique soit à une activité exolytique. La présente étude a été centrée sur l’activité d’un membre de la LP2, qui n’est pas classé dans une de ces deux sous-familles et aide à percevoir l’origine des activités enzymatiques de la famille. De plus, le rôle de Mg2+ comme métal catalytique préférentiel pour une LP2 intracellulaire (PaePL2) est décrit. Les implications de la relation entre la sélectivité du métal catalytique et l’emplacement dans la cellule de la catalyse médiée par une pectate lyase sont discutées.