Analyse pangénomique des protéines DWD du soja (Glycine max) : Importance de l’interaction entre Gm08DWD et GmMYB176 dans la biosynthèse des isoflavonoïdes

© 2017 Bian et coll. Il s’agit d’un article en libre accès distribué selon les termes de la licence d’attribution Creative Commons, qui permet une utilisation, une distribution et une reproduction sans restriction sur n’importe quel support, à condition que l’auteur original et la source soient mentionnés. Un sous-ensemble de protéines WD40 avec motif DWD a été proposé comme substrat récepteur du complexe DDB-CUL4-ROC1, participant ainsi à la dégradation des protéines par la voie de l’ubiquitination. Dans la présente étude, nous avons identifié 161 protéines DWD potentielles chez le soja (Glycine max) en recherchant le motif DWD dans les répétitions pangénomiques WD40, et nous les avons classées en 20 groupes en fonction de leurs domaines fonctionnels et de leurs annotations. Les gènes DWD putatifs du soja présentaient des profils d’expression spécifiques aux tissus, et leur localisation génomique ainsi que l’analyse des relations évolutives ont permis d’identifier 48 paires de gènes dupliqués dans 161 GmDWD. Parmi les 161 protéines DWD du soja, on a déjà trouvé que Gm08DWD interagissait avec le régulateur d'isoflavonoïde GmMYB176. Par conséquent, le Gm08DWD et son homologue Gm05DWD ont été étudiés plus à fond. Le profil d’expression des deux gènes dans différents tissus du soja a révélé que Gm08DWD était davantage exprimé chez l’embryon, tandis que Gm05DWD présentait une accumulation maximale de transcrits dans les feuilles. Nos études sur les interactions protéine-protéine ont montré que Gm08DWD interagit avec GmMYB176. Bien que Gm08DWD ait été localisé à la fois dans le noyau et le cytoplasme, le complexe résultant de Gm08DWD et de GmMYB176 a été principalement observé dans le noyau. Cette constatation concorde avec la localisation fonctionnelle du complexe de ligase CUL4-E3. En conclusion, l’étude sur les protéines putatives DWD du soja constitue une référence utile pour l’étude fonctionnelle de leur capacité de liaison à la DDB1. D’après l’étude fonctionnelle de Gm08DWD, nous pensons que l’interaction protéine-protéine entre Gm08DWD et GmMYB176 pourrait conduire à la dégradation de GmMYB176 par l’intermédiaire du complexe CUL4-DDB1.